酶作用的锁和钥匙学说(提出酶与底物结合“锁钥”学说的是哪位科学家?)

提出酶与底物结合“锁钥”学说的是哪位科学家?

超分子通常是指由两种或两种以上分子依靠分子间相互作用结合在一起，组成复杂的、有组织的聚集体，并保持一定的完整性使其具有明确的微观结构和宏观特性。分子识别是超分子化学的核心研究内容之一。所谓分子识别即是指主体（受体）对客体（底物）选择性结合并产生某种特定功能的过程。

这种结合不是靠传统的共价建力，而是靠称为非共价键里的分子间作用力，如范德华力、疏水作用和氢键等。

这实际上是一种锁钥原理。

多数情况下，受体与底物间形成数量较多的分子间相互作用，几种分子间力的加和与协同并且具有一定的方向性和选择性，其总的结合力不亚于化学键的强度。

正是这种分子间弱相互作用的协同性、方向性决定着超分子的选择性识别。

可用锁与钥匙和诱导契合两种学说解释酶的高效催化机制

锁钥学说是对事物本质的话，诱导契合学是对事物进行诱导

目前公认的解释酶与底物结合机制的学说是

邻近和定向效应：

可以说酶和底物复合物的形成过程既是专一性的识别过程，更重要的是分子间反应变为分子内反应的过程，在这一过程中包括两种效应：邻近效应和定位效应。邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物以后，使底物和底物之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应则是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。

酶的刚性与锁和钥匙学说

位阻基（Steric effects）主要指分子中某些原子或基团彼此接近而引起的空间阻碍作用。如酶反应中空间位阻会降低其催化活性。

在配位化合物中，当向一个配体引入某些较大基团后，由于产生空间位阻，影响它与中心原子形成配位化合物。空间产生影响的事实，每个原子在分子中占有一定的空间。

酶和底物的关系比喻为锁和钥匙很恰当

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。底物为参与生化反应的物质，可为化学元素、分子或化合物，作用可形成产物。一个生化反应的底物往往同时也是另一个化学反应的产物。

酶和底物的关系比喻为锁和钥匙的关系是很恰当的

生物反应中，酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，就好像一把钥匙配一把锁一样。

酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”，是“诱导契合”学说的前身。

公认的酶与底物结合的学说

米曼氏方程是解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理学说是中间产物学说。酶首先与底物结合生成酶与底物复合物（中间产物)，此复合物再分解为产物和游离的酶。

Michaelis和Menten在前人工作的基础上，经过大量的实验，1913年前后提出了反应速度和底物浓度关系的数学方程式，即著名的米氏方程（michaelis menten equation)。

V=Vmax[S]/Km+[S]

Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时，[S]〈〈Km，则V≌Vmax/Km[S]，反应速度与底物浓度呈正比；当底物浓度很高时，[S]〉〉Km，此时V≌Vmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度.

简述酶的锁钥学说

生物体中除了少数的酶是RNA（比如辅酶二）之外,基本都是蛋白质,蛋白酶也是蛋白质.酶的作用机理一般来说有“锁钥学说”和变构学说两种,核心观点都是酶上的结合位点与代谢底物结合,然后再将其分解.从这样看来,一个蛋白酶分子就不会被自己分解.但是对于不同的蛋白酶,相互之间是可以分解掉的.比如胃蛋白酶进入小肠后,由于pH发生改变,酶结构变化而失活,从而被别的蛋白酶（肠蛋白酶,胰蛋白酶）降解。

酶与其底物之间的紧密结合是否意味着快速催化作用

高效性酶和其它催化剂一样是通过降低反应的活化能提高反应速率的，但是酶的催化效率范围在5-17个数量级，比一般的催化剂高的多，原因有两个，一是酶可以和底物之间发生多种类型的反应，即发生共价键的重排，二是酶与底物之间有弱的非共价键的相互作用。通过这两种方法酶更有效的降低了活化能，所以效率高。专一性我所了解的对专一性的解释有三种学说，锁钥学说，三点附着学说和诱导契合假说，个人认为第三种比较符合实际